肺炎支原体（Mycoplasma pneumoniae，MP）是已知能独立生存的最小微生物之一，介于细菌与病毒之间，属于单细胞生物，直径约为0.2-0.3μm，长度约0.5-1.0μm。缺乏细胞壁结构，因此对青霉素、头孢类抗生素天然耐药，也无固定形态，其形态可随环境的改变而不同，可因不同的生长阶段而有很大差异。MP的细胞由细胞膜、核糖体和双股DNA组成，无细胞核、细胞壁、鞭毛及芽胞。
图1. 支原体结构示意图
传播机制
MP呈全球性分布，每2-6年引起一次全球暴发流行，人群普遍易感。MP肺炎以儿童和青壮年常见。MP易在人口密集或群居场所如学校、医院等易引起暴发流行。
MP是我国社区获得性肺炎首位致病源。通过特定的黏附机制侵袭呼吸道上皮细胞，引发一系列广泛的临床表现，从上呼吸道感染到严重的下呼吸道疾病——非典型肺炎，甚至涉及多种肺外并发症。MP仅寄生于人类，传染源是患者和携带者，借飞沫或气溶胶传播。潜伏期和治疗期均具有传染性，特别是病初4-6天传染性最强，所以家庭成员感染机会多。
展开剩余84%致病机制
MP作为病原体进入肺泡后，会引发以肺泡巨噬细胞为主导方免疫细胞炎症反应。巨噬细胞通过释放细胞因子，促使中性粒细胞的迁移。肺泡中活化的中性粒细胞会释放白三烯、蛋白酶和ROS，从而加重组织损伤和肺泡水肿。而MP与支气管细胞的黏附可通过产生H2O2等氧化物引发氧化应激，从而加重细胞损伤及死亡，最终引起支气管炎。
图2. 肺炎支原体发病机制（Microb Pathog. 2024 Nov:196:106944.）
MP的致病性主要依赖于其黏附能力，主要粘附蛋白及致病因子包括以下几种：
P1蛋白：是主要的黏附蛋白之一，相对分子量为170 kDa，由1627个氨基酸组成，位于黏附细胞器的顶端。P1蛋白在与宿主细胞受体结合、黏附以及滑行运动中发挥重要作用。它还参与释放CARDS毒素、过氧化氢和超氧自由基，从而损伤宿主细胞。
P30蛋白：大小为30 kDa，位于黏附细胞器的尖端，是一种膜结合蛋白。P30蛋白具有细胞黏附、滑行运动和稳定P65蛋白的功能。
HMW蛋白：包括HMW1、HMW2、HMW3，是一组高分子量复合蛋白，参与细胞黏附，有助于黏附细胞器的结构，包括主要黏附蛋白P1的定位。
P65蛋白：是黏附细胞器内部核心结构的一部分，与细胞黏附和滑行运动相关。
CARDS毒素：是一种社区获得性呼吸窘迫综合征毒素，由P1蛋白参与释放，能够损伤宿主细胞。
P90、P40与P65蛋白：P90与P40作用是将P1蛋白锚定在黏附细胞器的细胞骨架中, 并使聚集在黏附细胞器中的P1蛋白能稳定发挥其黏附功能。P65主要是作为其他黏附辅助蛋白的作用靶位。
这些蛋白共同作用，使肺炎支原体能够黏附于宿主细胞表面，逃避宿主的免疫清除机制，并在呼吸道内定植和引发感染。
图3.肺炎支原体末端细胞器结构示意图（Mol Microbiol. 2018 May;108(3):306-318.）
7月，中国医学科学院北京协和医学院在“International Journal of Molecular Sciences”发表了题为“An mRNA Vaccine Targeting the C-Terminal Region of P1 Protein Induces an Immune Response and Protects Against Mycoplasma pneumoniae”，该文使用了AntibodySystem的Recombinant Mycoplasma pneumoniae mgpA/Adhesin P1 Protein, N-His（货号YXX09301）来评估疫苗诱导的体液免疫应答强度，将该蛋白作为包被抗原，通过ELISA检测接种mRNA-SP+P1疫苗的小鼠血清中特异性抗P1 IgG抗体水平。结果证实该疫苗能有效激发高水平抗体（三剂后滴度达10⁶–10⁷），且这些抗体具有功能性——免疫血清显著抑制了肺炎支原体对宿主细胞的吸附能力。
图4. mRNA-SP+P1疫苗激活小鼠的体液和效应记忆T细胞反应
（Int J Mol Sci. 2025 Jul 7;26(13):6536.）
AntibodySystem精心开发了一系列针对肺炎支原体（Mycoplasma pneumoniae，MP）的优质重组蛋白和抗体产品，这些产品具有高纯度、高特异性和高灵敏度，能够满足科研人员在基础研究、诊断试剂开发以及药物研发等多方面的需求，助力科研人员深入探究MP的感染机制、致病过程以及临床应用。
重组蛋白
抗体
参考文献
1. Georgakopoulou V, Ioannis Lempesis, Pagona Sklapani, Trakas N, Demetrios Spandidos. Exploring the pathogenetic mechanisms of Mycoplasma pneumoniae (Review). Experimental and Therapeutic Medicine. 2024;28(1).
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